Peptidos, proteinas y enzimas

PÉPTIDOS.

DEFINICIÓN: Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:

·         Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

·         Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.

·         Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

CLASIFICACIÓN: Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: 

  Clasificación de los Péptidos que atiende al número de aminoácidos enlazados.

OLIGOPEPTIDOS	Menos de 10 aa
DIPEPTIDOS	2 aminoácidos
TRIPEPTIDOS	3 aminoácidos
TETRAPEPTIDOS	4 aminoácidos

OLIPÉPTIDOS O CADENAS POLIPEPTÍDICAS.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.

EJEMPLO: 

PROTEINAS

DEFINICIÓN: Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la estructura y función de las células. Su nombre proviene del griego proteos que significa fundamental, lo cual se relaciona con la importante función que cumplen para la vida.

Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas aminoácidos, estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por uniones químicas llamadas enlaces peptídicos.

CLASIFICACIÓN:

Según su forma:

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

-          Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

-          Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:¹¹

-          Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenosconstituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.

-          Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:

                              I.        Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.

                            II.        Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas,lactoglobulinas, glicinina y araquina.

                           III.        Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos:oricenina y las glutelinas del trigo.

                          IV.        Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.

                            V.        Histonas son solubles en medios ácidos. Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

EJEMPLO: 

ENZIMAS

DEFINICIÓN: Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en: 

• La sangre
• Los líquidos intestinales
• La boca (saliva)
• El estómago (jugo gástrico) 
• 
  

CLASIFICACIÓN:

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

·         EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimasde oxidorreducción (NAD⁺, NADP⁺, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

·         EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos:transaminasas, quinasas.

·         EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva dehidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

·         EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H₂O, CO₂ y NH₃ para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

·         EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

·         EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

EJEMPLO: 

Por: Daniel Felipe Hernandez.