Los péptidos, al igual que las proteínas, están
presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones,
muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar
a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre
ambos no están definidos. Orientativamente:
·
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
·
Proteína: más de
100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más
de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
CLASIFICACIÓN: Los péptidos están
formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Así
pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando
cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se
utilizan prefijos convencionales como:
Clasificación de los Péptidos que atiende al número de aminoácidos
enlazados.
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OLIGOPEPTIDOS
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Menos
de 10 aa
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DIPEPTIDOS
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2
aminoácidos
|
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TRIPEPTIDOS
|
3
aminoácidos
|
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TETRAPEPTIDOS
|
4
aminoácidos
|
OLIPÉPTIDOS
O CADENAS POLIPEPTÍDICAS.- si
el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada
péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a
derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad
de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos
péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número,
la naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos.
Si
la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se
denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o
inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.
EJEMPLO:
PROTEINAS
DEFINICIÓN:
Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la
estructura y función de las células. Su nombre proviene del griego proteos que
significa fundamental, lo cual se relaciona con la importante función que
cumplen para la vida.
Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas
llamadas aminoácidos, estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen
estables por uniones químicas llamadas enlaces peptídicos.
CLASIFICACIÓN:
Según su forma:
Fibrosas: presentan cadenas
polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
-
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada
o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
-
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y
otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química
Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:11
-
Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad
relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan
funciones estructurales en el reino animal. Los colágenosconstituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el
tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
-
Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en
cinco clases según sus solubilidad:
III.
Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones
salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos:oricenina y las glutelinas del trigo.
EJEMPLO:
ENZIMAS
DEFINICIÓN: Los enzimas son proteínas que
catalizan reacciones químicas en los seres
vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse
en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las
reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente
podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH.
Las
enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran
en cada órgano y célula del cuerpo, como en:
- La sangre
- Los líquidos intestinales
- La boca (saliva)
- El estómago (jugo gástrico)
CLASIFICACIÓN:
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción
química que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por
ejemplo, lactasa proviene
de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que
consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene
también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para
identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este
modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números
precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la
enzima según su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes
clases de enzimas existentes en la actualidad:
·
EC1 Oxidorreductasas:
catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimasde
oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes.
Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de
oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva
reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
·
EC4 Liasas:
catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y
NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble
enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
·
EC5 Isomerasas: actúan
sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales
o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un
grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en
procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
·
EC6 Ligasas:
catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor
energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
EJEMPLO:
Por: Daniel Felipe Hernandez.
